logo

Mūsu laikā daži cilvēki pārsteigs neparastu mājdzīvnieku. Chinchillas, capybaras, ezis, seski, čūskas, ķirzakas, tarantulas un pat tīģeri kļūst par mājsaimniecībām. Neviens izņēmums nav kļuvis vāveres. Bieži vien vāveris ienāk mājā vai nu tāpēc, ka cilvēka žēlums un līdzjūtība par zaudēto vai ievainotu dzīvnieku, vai arī tā ir apzināta dzīvnieka iegāde par mājdzīvnieku.

Kas ir pirmajā, kas ir otrajā gadījumā, jums noteikti ir jāizlemj, vai jūs tiksiet galā ar šādu sarežģītu uzdevumu.

Vai man vajadzētu sākt vāveri kā mājdzīvnieku?

Pirms jūs atvedat mazo vāveri mājā, jums vajadzētu uzdot sev dažus vienkāršus jautājumus.

  1. Vai esat gatavs pacelties katru dienu plkst.
  2. Ikdienas uzkopšana dzīvoklī un vismaz reizi nedēļā, lai veiktu vispārēju tīrīšanu dzīvnieka būrī un saskaņotu to ar konkrēto smaržu?
  3. Vai varat to nodrošināt ar visiem nepieciešamajiem produktiem (konusi, ozolzīles, rieksti, priedes vai egles)?
  4. Vai jūsu pilsētā ir veterinārā klīnika, kas palīdzēs jūsu mājdzīvniekam, ja ar viņu kaut kas notiks?
  5. Vai jūs izdzīvosiet, ja vien vāveri nevar pieskarties vai pieskarties? Šis dzīvnieks nepatīk "hugs" un pat var iekost.
  6. Vai dzīvoklis izdzīvos mazā iznīcinātāja reidi un vai jūs varat to viegli ņemt?
  7. Un galvenais jautājums - vai jūs varat iztērēt 20 reizes vairāk nekā pašas olbaltumvielas izmaksas, sakārtojot mājokli?

Ja esat gatavs šādām pārbaudēm un atbildēt uz „jā” visiem jautājumiem, lūdzu, nekautrējieties iegādāties mazu vāveri. Tas ir drupatas, jo, ja tas ir liels vāveris, jūs nevarēsiet kļūt par draugiem. Pieaugušie dzīvnieki netiek aplaupīti un paliek savvaļā. Piemērotai vāverei 3 mēnešu vecumā.

Ja jūs apzināti vērsieties vāveres izskatu jūsu mājās, tad jums jāzina, kur to iegūt. Kur ņemt šādu drupatas, jūs jautājat? Piemēram, varat to iegādāties.

Kur nopirkt vāveri?

Tagad ir daudz vietas, kur var iegādāties vāveri: bērnudārzi, interneta stendi, mājdzīvnieku veikali, zooloģiskie dārzi, mednieki, mednieki un putnu tirgus. Pēdējā iespēja (putnu tirgus) nav labākā, ir iespēja iegādāties neveselīgu vai savvaļas dzīvnieku, kas nav piemērots dzīvošanai kopā ar personu. Ir iespēja iegūt netaisnīgu pārdevēju internetā. Lai gan, pērkot internetā, ir nedaudz vairāk iespēju iegādāties veselīgu un labi izglītotu mazo vāveri. Lai nopirktu tikai šādu mazu dzīvnieku, jāapsver šādi ieteikumi:

  • sazināties ar pārdevēju un uzziniet, kā dzīvnieki nonāca pie viņa un kā tie tika audzēti;
  • ja iespējams, vaicājiet, lai uz Skype parādītu beljchat;
  • jautājiet, vai jūs varat redzēt dzīvas vāveres;
  • jautājiet, kā dzīvnieks tiek barots;
  • jautājiet par vakcināciju, deworming un dzīvnieka vispārējo labklājību.

Kad esat saņēmis pārdevēja atbildes uz visiem šiem jautājumiem, varat izveidot pilnīgu priekšstatu par ierosināto olbaltumvielu un izlemt, vai iegādāties šo dzīvnieku.

Labākās iespējas iegādāties olbaltumvielas - audzētavu, selekcionāru vai mājdzīvnieku veikalu. Mazāku dzīvnieku iegāde šādās vietās ir drošāka. Apzinīgs pārdevējs vienmēr sniedz garantiju un ir atbildīgs par jūsu mājdzīvnieku. Jebkura lūguma gadījumā atgriezt vai mainīt dzīvnieku, audzētava, selekcionārs vai mājdzīvnieku veikals vienmēr piekrīt.

Iegādājoties vāveri medniekam vai medniekam, pastāv risks iegādāties pilnīgi savvaļas dzīvniekus, kas nekad nekļūs apkaunojoši. Tāpēc, pirms pērkat dzīvniekus no tiem, skatieties uz to un uzziniet par tās vecumu. Jo mazāks ir proteīns, jo vieglāk būs pieradināt.

Vāveru iegāde zooloģiskajā dārzā var tikt veikta, izmantojot administrāciju, bet to nevar izdarīt visur, jo ne katrai pilsētai ir zooloģiskie dārzi.

Izvēloties piemērotu vietu vāveres iegādei, jums jāiesaistās tās dzīves vietas organizēšanā. Lai izvietotu vāveres mājā vai dzīvoklī, tas ir piemērots.

Vāveru būris

Šūnu lielums

Pirmā lieta, kas jāparādās jūsu mājā ar vāveres izskatu, ir būris vai putns. Vāverim piemērots ir 60 cm augsts būris, kura platums ir 50 cm. Vecāks dzīvnieks ir labāks, lai iegūtu apmēram 1,5 m augstumu un 60x80 cm platumu, un šādā mājoklī olbaltumviela justos ērti. Izvēloties šūnu, pievērsiet uzmanību paletes klātbūtnei tajā. Ērta, izvelkama, cinkota un ar roku aprīkota palete ļaus ietaupīt tīrīšanas laiku vāveres korpusā.

Putnu vai būru izvietojums

Ir arī ļoti svarīgi, lai vāveres mājoklis būtu iekšpusē. Pirmkārt, būrim jābūt aprīkotam ar ūdens sile un pārtikas trauku. Piepildiet būris ar grauzēju piepildījumu. Uzstādiet māju, kas atgādina ligzdu vai dobu, un ievieto tajā sausu sienu, sasmalcinātu kokvilnas audumu vai kažokādu. Pērkot māju vāverim, pārliecinieties, ka tai ir kabriolets vai ērts caurums, kurā jūsu rokas būs piemērotas. Šādas konstrukcijas mājokli būs vieglāk tīrīt. Bet nepērciet māju bez grunts, jo putnu gaļai tas joprojām būs jānosaka pēc iespējas augstāk.

Turklāt būrī jums ir jānovieto slazds vai jāpiestiprina zars, uz kura proteīns sasmalcina zobus un nagus. Ja dzīvniekam nav kaut ko, lai asinātu nagus un zobus, tad vāverim drīz sāksies veselības problēmas.

Aktīvajam laikam pavadīto mājdzīvnieku var uzstādīt papildu putnu elementos: ritenis, šūpuļtīkls, kāpnes, peldēšanās. Tikai tad, kad uzstādāt papildu piederumus, ņemiet vērā, ka ritenim jābūt bez ass, un stiprinājums pie šūpuļtīkliem ir rūpīgi slēpts.

Sakārtot vietu mājā nākotnei vai jaunam mājdzīvniekam, jums jārūpējas par savu uzturu.

Kā barot vāveri mājās?

Varbūt tas ir vissvarīgākais jautājums, kas interesē katru jaunu vāveres īpašnieku. Ja vāveris tika paņemts uz ielas, pirms bērna barošanas viņam vajadzētu noteikt bērna vecumu. Barība dzīvnieku nav piemērots ēdiens, pastāv risks sagraut savu dzīvi. Belchat, kas jābaro tikai ar pienu, viegli nosaka, ja nav augšējo griezumu. Atzīstot bērnus, kas ēd cieto pārtiku, ir arī diezgan vienkārši, tie ir pilnībā pārklātas ar matiem, ir atvērtas acis, ir pilnībā veidojušies augšējie griezēji, viņu pušķi sāk augt un pūka astes.

Ļoti mazas vāveres, kas jaunākas par divām nedēļām (ar aizvērtām acīm un bez matiem) tiek barotas ik pēc 2 stundām ar 2 ml piena. Dzīvnieki ar 3 nedēļu vecumu baro ik pēc 3-4 stundām 2-4 ml. Bērniem 5 nedēļu vecumā 4-5 stundas tiek dota 4-6 ml piena. Pēdējo 5 nedēļu vecas vāveres barošanu var veikt pulksten 00:00, un pirmo rītu var sākt pulksten 06:00. Arī piecu nedēļu vecumā diētā tiek ievesti cietie pārtikas produkti, mizoti ķirbju sēklas, priežu rieksti, tauku biezpiens un žāvēti augļi. Jebkurā gadījumā barošanas sākšana vāverim nepievieno augļus vai dārzeņus. Bērnu kuņģis nevar vienlaicīgi peretravlivatēt fruktozi un laktozi.

Pēc katras barošanas bērnam ir nepieciešams masēt vēderu, lai tas varētu iet uz tualeti.

2 mēnešu vecumā vāveres pilnībā pārveda uz cieto barošanu. No šī perioda bērns sāk ēst visus pārtikas produktus, ko ēd proteīni.

Pārtikas produkti, kurus varat barot ar roku vāveri: sēnes, pārliecinieties, ka rieksti, ozolzīles, augļi, dārzeņi, žāvēti augļi, maize, graudaugi, rieksti, izņemot mandeles un zemesrieksti, jauni koku dzinumi, vaboles, putnu olas, miltu tārps, vistas. No šūnas minerālvielām jābūt sāls akmeņiem un krītam. Lasīt vairāk par uzturu un barības proteīniem rakstā: Ko barot ar proteīniem?

Pareiza barošana un dzīvnieka aprūpe ilgstoši palīdzēs uzturēt viņu veselīgu un pagarināt savu dzīvi vairākus gadus. Mājās vāveres dzīvo apmēram 10-12 gadus.

http://theanimalw.com/soderzhanie-belki-v-domashnix-usloviyax/

Olbaltumvielu saturs

Olbaltumvielu priekšrocības.
- ļoti sirsnīgs
- draudzīgs
- ja olbaltumvielas ir tamedētas, jūs varat iet ar to bez pavadas
- tīrākais no grauzēju kārtības
- praktiski neatstājiet nepatīkamu smaržu
- pārsteigts par viņu uzvedības piesardzību
- uzticas

Problēmas
- molt
- dzīvotspējīgos apstākļos
- var izbēgt caur logu no jebkura grīdas
- savvaļas vāveres sāpīgi saskrāpē un iekost, nezinot žēl
- var palikt vienaldzīgi pret cilvēku

Izmēri. Maziem un vidējiem proteīniem var būt ķermeņa garums no 20 līdz 31 cm. Astes garums 20-31 cm. Astes garums var būt lielāks par ķermeņa garumu vai aptuveni vienāds ar to. Pakaļējās ekstremitātes ir spēcīgas un garākas par priekšējo. Dzīvnieks ir ļoti dekorēts ar tumšiem pušķiem uz ausīm un spožām acīm.

Izcelsmes vieta. Izplatīts visā pasaulē, izņemot Austrālijas, Madagaskaras, Dienvidamerikas dienvidu reģionu (Patagonija, Čīle, lielākā daļa Argentīnas), polāro reģionu un dažu Arābijas pussalas un Ēģiptes tuksnesi. Ir aptuveni 50 sugas. Viņi apdzīvo dažādas ainavas: meži, atklāti līdzenumi, tuksneši, tundras, kalni, no tropiem līdz Arktikai. Vadīt sauszemes un mežaudzes dzīvesveidu. Lielāks sugu skaits ir pielāgots koksnes. PSRS tikai 2 sugas ir parastās vāveres un persiešu sugas.

Persiešu vāvere galvenokārt atrodama tikai Transkaukāzijas mežos. Viņas kažokāda ir rupja un tai nav komerciālas vērtības. Mazs un ne tik pievilcīgs kā parastās vāveres.

Kopējā vāveres lielā skaitā dzīvo Eiropas daļas taigas zonā, Urālos un Sibīrijā. Agrāk viens no galvenajiem kažokādu tirdzniecības objektiem. Vāvere dzīvo taigā, jauktajos un lapkoku mežos, pievienojoties vecajām masīvām, kas bagātas ar lopbarību.

Skujkoku mežos tie barojas ar skujkoku sugu sēklām, lapkoku mežos tie barojas ar ozolzīles, dižskābarža un lazdu riekstiem. Vāveres ēd dažādus ogas un sēnes, ziedpumpuri, augļi, nozvejas vaboles un tauriņi, kas sēž uz kokiem, reizēm iznīcina putnu ligzdas, dzer olas un ēd cāļus.

Aizturēšanas nosacījumi. Lai iegūtu proteīnu, ir nepieciešama liela šūna. Apmēram aptuvenais būris vienam vāverim: augstums 60 cm, garums un platums - 50 cm. vāveres mēģinās izvairīties no brīvības. Rāmis ir pārklāts ar metāla režģi ar 10 - 15 kvadrātmetru šūnām. mm Ja būris atrodas uz ielas vai uz balkona, tas ir vērts padarīt jumta segumu no alvas, ja tas nav nepieciešams dzīvoklī. Ārpus būrim piestipriniet riteņu un domkratu. Būrī ir jābūt plauktiem, zariem, nūjiņām, lai dzīvnieks varētu aktīvi pārvietoties. Bet ne tikai par to. Vāverim ir jāturpina sasmalcināt nagus, pretējā gadījumā tie augs tik daudz, ka dzīvnieks diez vai pārvietosies no netīrumiem un koka grīdas, “pielīmēs” audumu ar nagiem. Dzīvnieks gaismas perioda laikā ir pastāvīgi aktīvs, ziņkārīgs, ātri pārvietojas no vienas darbības uz citu.

Cietie vāveres laiki nāk moltingā. Daži dzīvnieki kļūst miegaini, miegaini, citi, gluži pretēji, ir aktivizēti vai darbojas kā parasti.

Pavasara novirzīšanās parastajā vāverē notiek tūlīt pēc estrus. Vīriešiem molt sākas agrāk un aizkavējas līdz vasaras vidum. Mātītes molt vēlāk nekā vīriešiem, bet intensīvāk beidzas ar vāveru dzimšanu.

Barošana Olbaltumvielu galvenā pārtika ir dažādi dārzeņu produkti: egles sēklas, priedes, ogas un augļi, rieksti, svaigas vai žāvētas sēnes, koku pumpuri un dzinumi. Dažreiz ēd kukaiņus. Olu var dot neapstrādātu, bet svaigu. Lai novērstu infekcijas slimības un saindētu vistas olu, ir labāk gatavot cieti vārītas.

http://zooclub.ru/mouse/belich/7.shtml

Olbaltumvielu saturs šūnā

Šūna ir funkcionālā bioloģiskā vienība. Tās darbību regulē proteīni - tās nosaka, kā šī šūna rīkosies. Ir zināms, ka šie proteīni ir ļoti dažādi. Toronto Universitātes (Toronto Universitāte) pētnieki nolēma novērtēt proteīnu daudzumu šūnā, jo dažādi avoti sniedza dažādus datus, kas bieži vien ievērojami atšķīrās viens no otra. Lai novērtētu olbaltumvielu molekulu skaitu vienā šūnā, tika izvēlēts Baker raugs - viņu genoms bija ilgi atšifrēts, un vairāk nekā 20 raksti tika publicēti par to, cik bieži šajos proteīnos atrodams. Kopumā ir aptuveni seši tūkstoši olbaltumvielu šķirņu.

Kanādas zinātnieku veiktais zinātniskais darbs ļāva mums aprēķināt, cik daudz kopējās olbaltumvielu molekulas atrodas vienā rauga šūnā. Izrādījās, ka no tiem ir aptuveni 42 miljoni. Tomēr daži proteīni ir ļoti bieži - tos var pārstāvēt pusmiljona molekulu. Citas olbaltumvielas ir daudz mazāk izplatītas - var būt mazāk par 10 molekulām, un lielākā daļa olbaltumvielu bija daudzumā no tūkstošiem līdz 10 tūkstošiem molekulu. Universitātes darbinieki papildus proteīnu molekulu daudzuma noteikšanai saprata mehānismus, ar kuriem šūnas kontrolē proteīnu daudzveidību.

Pētniecības komanda arī konstatēja, ka, pamatojoties uz proteīnu daudzumu un uz kuru no tiem saņem enerģiju noteiktā brīdī, ir iespējams paredzēt, kas nākotnē notiks šūnā. Vēl viens svarīgs atklājums ir tas, ka ar proteīniem piesaistītās gaismas iezīmes (zinātnieki tos izmanto novērošanai) neietekmē šo olbaltumvielu daudzveidību, kas nozīmē, ka šādas etiķetes var turpināt izmantot brīvi.

http://med.vesti.ru/novosti/issledovaniya-i-otkrytiya/skolko-belkov-v-odnoj-kletke/

Olbaltumvielu funkcijas

Saturs

  1. Struktūra
  2. Sintēze
  3. Funkcijas
  4. Fermenti
  5. Ko mēs esam iemācījušies?
  6. Rezultātu pārskats

Bonuss

  • Pārbaudiet tēmu

Struktūra

Olbaltumvielas - biopolimēri, kas sastāv no atsevišķām vienībām - monomēriem, ko sauc par aminoskābēm. Tie sastāv no karboksilgrupas (-COOH), amīna (-NH2) grupas un radikāla. Aminoskābes savstarpēji saistās ar peptīdu saiti (-C (O) NH-), veidojot garu ķēdi.

Nepieciešamie aminoskābju ķīmiskie elementi:

Att. 1. Proteīna struktūra.

Radikāls var ietvert sēru un citus elementus. Olbaltumvielas atšķiras ne tikai ar radikālu, bet arī ar karboksilgrupu un amīna grupu daudzumu. Saistībā ar to Ir trīs aminoskābju veidi:

  • neitrāls (-COOH un -NH2);
  • bāzes (-COOH un vairāki -NH2);
  • skāba (vairāki -COOH un -NH2).

Atbilstoši spējai sintezēties ķermenī, tie izdalās divu veidu aminoskābes:

  • nomaināmas - tiek sintezētas organismā;
  • neaizstājami - nav sintezēti organismā un tiem jābūt no ārējās vides.

Ir zināmas aptuveni 200 aminoskābes. Tomēr tikai 20 ir iesaistīti proteīnu būvniecībā.

Sintēze

Proteīnu biosintēze notiek endoplazmas retikulāta ribosomās. Tas ir sarežģīts process. sastāv no diviem posmiem:

  • polipeptīdu ķēdes veidošanās;
  • proteīnu modifikācija.

Polipeptīda tīkls tiek sintezēts, izmantojot matricu un transporta RNS. Šo procesu sauc par tulkojumu. Otrais posms ietver „darbu pie kļūdām”. Sintēzes proteīna daļas tiek aizstātas, noņemtas vai paplašinātas.

Att. 2. Proteīnu sintēze.

Funkcijas

Olbaltumvielu bioloģiskās funkcijas ir norādītas tabulā.

Funkcija

Apraksts

Piemēri

Pārvietojiet ķīmiskos elementus uz šūnām un atpakaļ uz ārējo vidi

Hemoglobīns transportē skābekli un oglekļa dioksīdu, transcortin - virsnieru hormonu asinīs

Palīdz daudzveidīgo dzīvnieku muskuļiem slēgt līgumu

Nodrošināt audu un šūnu struktūru izturību

Kolagēns, fibroīns, lipoproteīni

Piedalieties audu, membrānu, šūnu sienu veidošanā. Uzpilda muskuļus, matus, cīpslas

Informācijas nodošana starp šūnām, audiem, orgāniem

Enzīmu vai katalītisks

Lielākā daļa dzīvnieku un cilvēku fermentu ir olbaltumvielu izcelsmes. Tie ir katalizators daudzām bioķīmiskām reakcijām (paātrināt vai palēnināt)

Regulējošs vai hormonāls

Olbaltumvielu hormoni kontrolē un regulē vielmaiņas procesus

Insulīns, lutropīns, tirotropīns

Regulēt nukleīnskābju funkcijas ģenētiskās informācijas nodošanā

Histoni regulē DNS replikāciju un transkripciju

Izmanto kā papildu enerģijas avotu. Ar 1 g sabrukumu atbrīvojas 17,6 kJ.

Pēc citu enerģijas avotu - ogļhidrātu un tauku - iznīcināšanas

Konkrētas olbaltumvielas - antivielas - aizsargā organismu no infekcijām, iznīcinot svešas daļiņas. Konkrētas olbaltumvielas koagulē asinis, pārtraucot asiņošanu

Imūnglobulīni, fibrinogēns, trombīns

Saglabāts jaudas šūnām. Turiet vajadzīgās ķermeņa vielas

Feritīns saglabā dzelzi, kazeīnu, glutēnu, albumīnu, kas tiek uzglabāts organismā

Turiet dažādus regulatorus (hormonus, mediatorus) uz virsmas vai šūnas iekšpusē

Glikagona receptoru, proteīnu kināzi

Olbaltumvielām var būt saindēšanās un neitralizējoša iedarbība. Piemēram, botulīna bacillus izdalās no proteīniem iegūtā toksīna, un albumīns saistās ar smagajiem metāliem.

Fermenti

Īsi jāsaka par proteīnu katalītisko funkciju. Fermenti vai fermenti izdalās īpašā proteīnu grupā. Tie veic katalīzi - ķīmiskās reakcijas paātrinājumu.
Saskaņā ar fermentu struktūru var būt:

  • vienkārši - satur tikai aminoskābju atliekas;
  • komplekss - papildus olbaltumvielu monomēriem ir ne-olbaltumvielu struktūras, ko sauc par kofaktoriem (vitamīniem, katjoniem, anjoniem).

Enzīmu molekulām ir aktīva daļa (aktīvais centrs), kas saista proteīnu ar vielu - substrātu. Katrs enzīms "atpazīst" konkrētu substrātu un ir saistīts ar to. Aktīvais centrs parasti ir „kabata”, kurā substrāts nokrīt.

Aktīvā centra un substrāta saistīšanu raksturo inducētās atbilstības modelis („rokas cimdu” modelis). Modelis parāda, ka enzīms “pielāgojas” substrātam. Sakarā ar struktūras izmaiņām samazinās substrāta enerģija un pretestība, kas atvieglo fermenta pārnešanu uz produktu.

Att. 3. Rokas cimdu modelis.

Enzīmu aktivitāte ir atkarīga no vairākiem faktoriem:

  • temperatūra;
  • fermentu un substrātu koncentrācijas;
  • skābumu.

Ir 6 fermentu klases, no kurām katra mijiedarbojas ar noteiktām vielām. Piemēram, transferāzes pārnes fosfātu grupu no vienas vielas uz citu.

Fermenti reakciju var paātrināt līdz pat 1000 reizēm.

Ko mēs esam iemācījušies?

Mēs noskaidrojām, kādas funkcijas šūnā veic proteīni, kā tās ir sakārtotas un kā tās sintezē. Olbaltumvielas ir polimēru ķēdes, kas sastāv no aminoskābēm. Kopumā ir zināmas 200 aminoskābes, bet proteīni var veidoties tikai 20. Proteīna polimēri tiek sintezēti uz ribosomām. Olbaltumvielas organismā pilda svarīgas funkcijas: tās pārvieto vielas, paātrina bioķīmiskās reakcijas, kontrolē organismā notiekošos procesus. Fermenti piesaista substrātu un mērķtiecīgi pārnes to uz vielām, paātrinot reakciju 100-1000 reizes.

http://obrazovaka.ru/biologiya/funkcii-belkov-v-organizme.html

5. Olbaltumvielas, to struktūra un funkcijas.

Vāveres un to struktūra.

No šūnu organiskajām sastāvdaļām proteīni ir vissvarīgākie. Tās ir ļoti dažādas gan struktūras, gan funkcijas ziņā. Proteīnu saturs dažādās šūnās var svārstīties no 50 līdz 80%. Olbaltumvielas ir augstas molekulmasas (molekulmasa līdz 1,5 miljoniem oglekļa vienību) organisko savienojumu. Papildus C, O, H, N, S, P, Fe var būt proteīnu daļa. Olbaltumvielas ir veidotas no monomēriem, kas ir aminoskābes. Tā kā daudzas aminoskābes var būt proteīnu molekulu daļa, to molekulmasa ir ļoti liela.

Dažādu dzīvo organismu šūnās ir atrodamas vairāk nekā 170 dažādas aminoskābes, bet bezgalīga dažādu olbaltumvielu daudzveidība rodas, jo atšķiras tikai 20 aminoskābes. No tiem var veidot 2,432,902,008,176,640,000 kombinācijas, ti, dažādas olbaltumvielas, kurām būs tieši tāds pats sastāvs, bet atšķirīga struktūra. Bet šis milzīgais skaits nav robeža - proteīns var sastāvēt arī no vairākiem aminoskābju atlikumiem, turklāt katra aminoskābe var notikt proteīnā vairākas reizes.

Aminoskābju molekula sastāv no divām daļām, kas ir identiskas visām aminoskābēm, no kurām viena ir aminogrupa (-NH2) ar pamata īpašībām, bet otra ir karboksilgrupa (—COOH) ar skābām īpašībām. Molekulas daļai, ko sauc par radikālu (R), ir atšķirīga struktūra dažādām aminoskābēm (12. att.).

Aminoskābes klātbūtne vienā un tajā pašā molekulā gan no galvenajām, gan skābajām grupām izraisa to amfoteritāti un augstu reaktivitāti. Ar šīm grupām proteīnu veidošanās laikā rodas aminoskābju savienojumi. Polimerizācijas reakcijas gaitā tiek atbrīvota ūdens molekula, un atbrīvotie elektroni veido kovalentu saiti, ko sauc par peptīdu saiti, tiek veidots peptīds (grieķu peptos metināts). Citas aminoskābes var pievienoties brīvajai karboksilgrupai un aminogrupai, paplašinot „ķēdi”, ko sauc par polipeptīdu. Šādas ķēdes vienā galā vienmēr būs MH2 grupa (šo galu sauc par N-galu), bet otrā galā - COOH grupu (šo galu sauc par C-galu) (13. att.).

Olbaltumvielu polipeptīdu ķēdes ir ļoti garas un ietver visdažādākās aminoskābju kombinācijas. Proteīna sastāvā var būt ne viens, bet divi vai vairāk polipeptīdu ķēdes. Tātad, insulīna molekulā - divās ķēdēs un imūnglobulīnos ir četras ķēdes.

Baktērijas un augi var sintezēt visas nepieciešamās aminoskābes no vienkāršākām vielām. Daudzi dzīvnieki, tostarp cilvēki, nespēj sintezēt visas aminoskābes, tāpēc tā saucamās būtiskās aminoskābes (lizīns, valīns, leicīns, izoleucīns, treonīns, fenilalanīns, triptofāns, tirozīns, metionīns) ir jāsagatavo kopā ar pārtiku.

Olbaltumvielu vidū atšķiras tikai proteīnus saturošas olbaltumvielas un proteīni, kas satur ne-olbaltumvielu daļu (piemēram, hemoglobīnu).

Papildus vienkāršām olbaltumvielām, kas sastāv tikai no aminoskābēm, ir arī kompleksi, kas var ietvert ogļhidrātus (glikoproteīnus), taukus (lipoproteīnus), nukleīnskābes (nukleoproteīni) utt.

Olbaltumvielu molekulas organizācijas līmeņi.

Olbaltumvielu molekulas var veidot dažādas telpiskās formas - konformācijas, kas atspoguļo to organizācijas četrus līmeņus (14. att.).

Aminoskābju lineārā secība polipeptīda ķēdes sastāvā ir proteīna primārā struktūra. Tas ir unikāls jebkuram proteīnam un nosaka tā formu, īpašības un funkcijas.

Olbaltumvielu sekundārā struktūra rodas, veidojoties ūdeņraža saitēm starp dažādām polipeptīda ķēdes aminoskābju atlikumu grupām “COHH un -NH2”. Lai gan zemas stiprības ūdeņraža saites, pateicoties to ievērojamam daudzumam kompleksā, nodrošina diezgan stabilu struktūru.

Terciārā struktūra ir dīvaina, bet katrai olbaltumvielai specifiska konfigurācija, kurai ir spole (globule). Terciārās struktūras stiprumu nodrošina jonu, ūdeņraža un disulfīda (- S-S-) saites starp cisteīna atliekām, kā arī hidrofobās mijiedarbības.

Kvartāra struktūra nav raksturīga visām olbaltumvielām.

Tas rodas, apvienojot vairākus globulus kompleksā. Piemēram, cilvēka hemoglobīns ir četru šādu apakšvienību komplekss.

Proteīna molekulas dabiskās struktūras zudumu sauc par denaturāciju. Tas var notikt temperatūras, ķīmisko vielu, dehidratācijas, radiācijas un citu faktoru ietekmē. Ja denaturācijas laikā primārā struktūra nav bojāta, tad, atjaunojot normālos apstākļus, proteīns spēj atjaunot savu struktūru (15. att.). No tā izriet, ka visas proteīna makromolekulas strukturālās īpašības nosaka tās primārā struktūra.

Olbaltumvielas veic dažādas funkcijas gan katrā šūnā, gan visā organismā. Olbaltumvielu funkcijas ir dažādas.

Olbaltumvielas ir visu bioloģisko membrānu, visu šūnu organelu, pamatā, tādējādi veicot strukturālu (ēkas) funkciju. (15. att.). Tātad, kolagēns ir svarīga saistaudu sastāvdaļa, keratīns ir spalvas, matu, ragu, naglu sastāvdaļa, elastīns ir elastīga sastāvdaļa saišu, asinsvadu sienām.

Olbaltumvielu enzimātiskā funkcija ir ļoti svarīga.

Fermentu olbaltumvielu molekulas var paātrināt bioķīmisko reakciju gaitu šūnās simtiem miljonu reižu. Līdz šim ir izdalīti un pētīti vairāk nekā tūkstotis fermentu, no kuriem katrs spēj ietekmēt konkrētas bioķīmiskās reakcijas plūsmas ātrumu.

Dažu fermentu molekulas sastāv tikai no olbaltumvielām, citās ir olbaltumvielu un ne-olbaltumvielu savienojums vai koenzīms Dažādas vielas darbojas kā koenzīms, parasti vitamīni un neorganiski dažādu metālu joni.

Fermenti ir iesaistīti gan sintēzes, gan sabrukšanas procesos. Šādā gadījumā fermenti darbojas stingri noteiktā secībā, tie ir specifiski katrai vielai un paātrina tikai dažas reakcijas. Ir fermenti, kas katalizē vairākas reakcijas. Fermentu darbības selektivitāte uz dažādām ķimikālijām ir saistīta ar to struktūru. Fermenta katalītisko aktivitāti nenosaka visa tā molekula, bet gan noteikta fermenta molekulas daļa, ko sauc par tā aktīvo centru.

Substrāts mijiedarbojas ar enzīmu, un substrāta saistīšanās notiek tieši aktīvajā centrā, aktīvā centra forma un ķīmiskā struktūra ir tāda, ka tikai dažas molekulas var saistīties ar to, pateicoties to telpiskajai korespondencei.

Ķīmiskās reakcijas pēdējā stadijā fermentu substrāta komplekss sadalās, veidojot galaproduktus un brīvu fermentu. Vienlaicīgi atbrīvotā fermenta aktīvais centrs var atkal pieņemt jaunas substrāta vielas molekulas (16. att.).

Svarīgi ir proteīnu transporta funkcija.

Tātad, hemoglobīns ved skābekli no plaušām uz citu audu šūnām. Muskulī šī funkcija tiek veikta ar mioglobīna proteīnu. Asins seruma albumīns veicina lipīdu un taukskābju, dažādu bioloģiski aktīvo vielu pārnešanu. Pārvadātāju olbaltumvielas pārnes vielas caur šūnu membrānu. Konkrētas olbaltumvielas veic aizsargfunkciju. Tie pasargā organismu no svešzemju organismiem un bojājumiem. Tādējādi antivielas, ko ražo limfocīti, bloķē svešķermeņus; interferoni - universālas pretvīrusu olbaltumvielas; fibrinogēns, trombīns un citi aizsargā organismu no asins zudumiem, veidojot trombu.

Lai nodrošinātu aizsardzību, daudzas dzīvās lietas izstaro olbaltumvielas, ko sauc par toksīniem, kas vairumā gadījumu ir spēcīgi indes. Savukārt daži organismi spēj ražot antitoksīnus, kas kavē šo indes iedarbību.

Regulējošā funkcija ir raksturīga hormonu proteīniem (regulatoriem). Tie regulē dažādus fizioloģiskos procesus. Piemēram, pazīstamākais hormons ir insulīns, kas regulē glikozes līmeni asinīs. Ar insulīna trūkumu organismā rodas slimība, kas pazīstama kā diabēts.

Olbaltumvielas var pildīt enerģijas funkciju, kas ir viens no šūnu enerģijas avotiem. Ar pilnu 1 g proteīna sadalījumu līdz galaproduktiem tiek izlaists 17,6 kJ enerģijas. Bet kā enerģijas avots proteīni tiek izmantoti reti. Aminoskābes, kas izdalās olbaltumvielu molekulu sadalīšanās laikā, izmanto jaunu proteīnu veidošanai.

Olbaltumvielu loma šūnas dzīvē ir milzīga. Mūsdienu bioloģija ir parādījusi, ka organismu līdzības un atšķirības galu galā nosaka proteīnu kopums. Jo tuvāk organismiem ir viens otram sistemātiskā stāvoklī, jo līdzīgāki ir to proteīni.

Vāveres. Olbaltumvielas. Olbaltumvielas. Peptīds. Peptīdu saite. Vienkāršas un sarežģītas olbaltumvielas. Primārās, sekundārās, terciārās un kvaternārās proteīnu struktūras. Denaturācija. 1. Kādas vielas sauc par proteīniem? 2. Kāda ir proteīna primārā struktūra? 3. Kā veidojas sekundārās, terciārās un kvaternārās proteīnu struktūras? 4. Kas ir proteīnu denaturācija? 5. Kādas iezīmes ir proteīni, kas sadalīti vienkāršās un sarežģītās? 6. Kādas proteīna funkcijas jūs zināt? 7. Kāda ir hormonu proteīnu nozīme? 8. Kāda ir proteīna fermentu funkcija? 9. Kāpēc proteīni reti tiek izmantoti kā enerģijas avots?

Olu proteīns ir tipisks proteīns. Uzziniet, kas notiks ar viņu, ja viņam ir ūdens, alkohola, acetona, skābes, sārmu, augu eļļas, augsta temperatūra utt.

1. Sasmalcināt bumbuļaugu kartupeļus uz kūkas stāvokli. Paņemiet trīs mēģenes un ievietojiet nelielu daudzumu sasmalcinātu kartupeļu katrā.

Ievietojiet pirmo cauruli ledusskapja saldētavā, otro - uz ledusskapja apakšējā plaukta un trešo - silta ūdens burkā (t = 40 ° C). Pēc 30 minūtēm izņemiet caurules un ielejiet nelielu daudzumu ūdeņraža peroksīda katrā. Ievērojiet, kas notiks katrā caurulē. Paskaidrojiet rezultātus.

Paņemiet trīs mēģenes un katrā no tiem ievietojiet nelielu daudzumu maltas izejvielas. Pirmajā mēģenē ar kartupeļiem, pilienam pāris pilienus ūdens, otrajā - dažus pilienus skābes (etiķis) un trešajā - sārmu. Ievērojiet, kas notiks katrā caurulē. Paskaidrojiet rezultātus. Izdarīt secinājumus. Fermenti ir daudz pārāka par citiem katalizatoriem, kas ir specifiski, katalītiski darbojas un spēj darboties vieglos apstākļos (zemā temperatūrā, normālā spiedienā utt.). Milisekundēs viņi spēj nodrošināt sarežģītu daudzpakāpju reakciju rašanos, par kurām mūsdienu laboratorijā ķīmiķim būtu vajadzīgas dienas, nedēļas vai pat mēneši. Piemēram, viena enzīma katalāzes molekula vienā minūtē sadalās vairāk nekā 5 miljoni ūdeņraža peroksīda molekulu (H2O2), kas veidojas organismā dažādu savienojumu oksidācijas laikā. Tā kā olbaltumvielu molekulas, kas būvētas no aminoskābēm, ir neparasti lielas un sarežģītas, tās izmanto īpašu tradicionālo simboliku. Katru aminoskābi norāda trīs latīņu burti. Daudzi dzīvie organismi spēj ražot dažus aminoskābes no citiem, un tāpēc viņiem nav ļoti svarīgi, kādas aminoskābes ir pārtikas proteīnos. Tomēr dažiem dzīvniekiem, ieskaitot cilvēkus, ir jāsaņem milzīgs aminoskābju daudzums no pārtikas, jo viņu ķermenī netiek ražotas vairākas aminoskābes, ko sauc par būtiskām, bet tās ir nepieciešamas dzīvībai svarīgai darbībai.

http://studfiles.net/preview/2165230/page:4/

Kāds procents proteīna ir šūnā?
a) 80%
b) 20%
c) 1%

Ietaupiet laiku un neredziet reklāmas ar Knowledge Plus

Ietaupiet laiku un neredziet reklāmas ar Knowledge Plus

Atbilde

Pārbaudījis eksperts

Atbilde ir sniegta

VladaP

Pievienojiet zināšanu Plus, lai piekļūtu visām atbildēm. Ātri, bez reklāmām un pārtraukumiem!

Nepalaidiet garām svarīgo - savienojiet Knowledge Plus, lai redzētu atbildi tieši tagad.

Skatieties videoklipu, lai piekļūtu atbildei

Ak nē!
Skatīt atbildes ir beidzies

Pievienojiet zināšanu Plus, lai piekļūtu visām atbildēm. Ātri, bez reklāmām un pārtraukumiem!

Nepalaidiet garām svarīgo - savienojiet Knowledge Plus, lai redzētu atbildi tieši tagad.

http://znanija.com/task/3252059

Aminoskābes, proteīni. Olbaltumvielu struktūra. Olbaltumvielu organizācijas līmeņi

Šajā stundā mēs turpināsim paplašināt un padziļināt zināšanas par šūnas svarīgākajām organiskajām vielām. Tajā mēs iepazīsimies ar olbaltumvielām un aminoskābēm. Apsveriet proteīna molekulas organizācijas līmeņus, tās struktūru, mēs veidosim zināšanas par proteīnu nozīmīgo lomu bioloģiskajā pasaulē.

Vāveres

No šūnu organiskajiem savienojumiem vissvarīgākie ir proteīni. Olbaltumvielu saturs šūnā svārstās no 50% līdz 80%.

Olbaltumvielas ir augsti molekulāri organiskie savienojumi, kas sastāv no oglekļa, ūdeņraža, skābekļa, sēra un slāpekļa. Dažu proteīnu sastāvā ietilpst fosfors, kā arī metālu katjoni.

Olbaltumvielas ir biopolimēri, kas sastāv no aminoskābju monomēriem. To molekulmasa mainās no vairākiem tūkstošiem līdz vairākiem miljoniem atkarībā no aminoskābju atlikumu skaita.

Olbaltumvielu sastāvā ietilpst tikai 20 aminoskābju veidi no 170, kas atrodami dzīvajos organismos.

Aminoskābes

Aminoskābes (sk. 1. attēlu) ir organiskie savienojumi, kuru molekulām vienlaicīgi ir aminos grupa () ar pamata īpašībām un karboksilgrupa () ar skābām īpašībām. Molekulas daļai, ko sauc par radikālu (R), ir atšķirīga struktūra dažādām aminoskābēm.

Att. 1. Aminoskābe

Atkarībā no radikāļiem aminoskābes ir sadalītas (skat. 2. attēlu):

1. skāba (radikālā karboksilgrupā);

2. bāzes (aminoskābju grupā);

3. neitrāls (nav uzlādētu radikāļu).

Att. 2. Aminoskābju klasifikācija

Aminoskābes ir savstarpēji saistītas ar peptīdu saiti. Šī saite veidojas, izolējot ūdens molekulu, vienas aminoskābes aminogrupu reaģējot ar citas aminoskābes karboksilgrupu. Reakciju, kas turpinās ar ūdens izdalīšanos, sauc par kondensācijas reakciju, un iegūto kovalento slāpekļa-oglekļa saiti sauc par peptīdu saiti.

Savienojumi, kas rodas divu aminoskābju kondensācijas rezultātā, ir dipeptīds (skatīt 3. attēlu). Tās molekulas vienā galā ir aminogrupa, bet otrā ir brīva karboksilgrupa. Sakarā ar to, dipeptīds var pievienot sev citas molekulas. Ja šādā veidā ir pievienotas daudzas aminoskābes, veidojas polipeptīds (skat. 4. att.).

Att. 4. Polipeptīds

Polipeptīdu ķēdes ir ļoti garas un var sastāvēt no dažādām aminoskābēm. Proteīna molekulas sastāvs var ietvert vienu polipeptīdu ķēdi un vairākas šādas ķēdes.

Daudzi dzīvnieki, tostarp cilvēki, atšķirībā no baktērijām un augiem, nevar sintezēt visas aminoskābes, kas veido olbaltumvielu molekulas. Tas nozīmē, ka ir vairākas būtiskas aminoskābes, kas nāk no pārtikas.

Būtiskās aminoskābes ir: lizīns, valīns, leicīns, izoleicīns, treonīns, fenilalanīns, triptofāns, tirozīns, metionīns.

Brīva aminoskābju vērtība

Katru gadu pasaulē tiek saražoti vairāk nekā divi simti tūkstoši tonnu aminoskābju, ko izmanto praktiskajā cilvēka darbībā. Tos izmanto medicīnā, parfimērijā, kosmētikā, lauksaimniecībā.

Lielākā mērā tiek ražots glutamīnskābe un lizīns, kā arī glicīns un metionīns.

1. Glutamīnskābe

Lieto psihiatrijā (epilepsijas ārstēšanai, demences ārstēšanai un dzemdību traumas iedarbībai), peptiskās čūlas ārstēšanā un hipoksijas laikā. Tas arī uzlabo gaļas produktu garšu.

2. Aspartīnskābe

Aspartīnskābe veicina palielinātu skābekļa patēriņu sirds muskulī. Kardioloģijā tiek izmantots Panangin - zāles, kas satur kālija aspartātu un magnija aspartātu. Panangin lieto dažādu aritmiju, kā arī koronāro sirds slimību ārstēšanai.

3. Metionīns

Tas aizsargā ķermeni saindēšanās gadījumā ar baktēriju endotoksīniem un dažām citām indēm, tāpēc to lieto, lai aizsargātu organismu no vides toksicitātes. Tam ir radioprotekcijas īpašības.

4. Glicīns

Tas ir inhibitors centrālajā nervu sistēmā. Izmanto kā nomierinošu līdzekli, ko izmanto hroniskas alkoholisma ārstēšanā.

5. Lizīns

Galvenā pārtikas un barības piedeva. Izmanto kā antioksidantus pārtikas rūpniecībā (novērš pārtikas bojāšanos).

Peptīdi

Atšķirība starp proteīniem un peptīdiem ir aminoskābju atlikumu daudzumā. Proteīnos ir vairāk nekā 50 un peptīdos, kas ir mazāki par 50.

Pašlaik ir izolēti vairāki simti dažādu peptīdu, kas organismā veic neatkarīgu fizioloģisko lomu.

Peptīdi ietver:

1. Peptīdu antibiotikas (gramicidin S).

2. Regulējošie peptīdi ir vielas, kas regulē daudzas ķīmiskās reakcijas ķermeņa šūnās un audos. Tie ietver: peptīdu hormonus (insulīnu), oksitocīnu, kas stimulē gludo muskuļu kontrakciju.

Olbaltumvielu klasifikācija

Atkarībā no struktūras, atšķiras vienkāršas un sarežģītas olbaltumvielas.

1. Vienkārši proteīni sastāv tikai no proteīna daļas.

2. Kompleksam ir ne-olbaltumvielu daļa.

Ja ogļhidrātu lieto kā proteīnu nesaturošu daļu, tad tie ir glikoproteīni.

Ja lipīdi tiek izmantoti kā proteīnu sastāvdaļas, tad tie ir lipoproteīni.

Ja nukleīnskābes tiek izmantotas kā olbaltumvielu sastāvdaļas, tad tās ir nukleoproteīni.

Olbaltumvielu struktūras

Olbaltumvielām ir 4 galvenās struktūras: primārā, sekundārā, terciārā, kvaternārā (sk. 5. att.).

Att. 5. Olbaltumvielu struktūra

1. Saskaņā ar primāro struktūru saprotiet aminoskābju atlikumu secību polipeptīdu ķēdē. Tas ir unikāls jebkuram proteīnam un nosaka tā formu, īpašības un funkcijas.

Būtiska primārās struktūras sakritība ir raksturīga proteīniem, kas veic līdzīgas funkcijas. Tikai vienas aminoskābes aizstāšana vienā ķēdē var mainīt proteīna molekulas funkciju. Piemēram, glutamīnskābes aizstāšana ar valīnu izraisa patoloģisku hemoglobīna veidošanos un slimību, ko sauc par sirpjveida šūnu anēmiju.

2. Sekundārā struktūra ir polipeptīda ķēdes sakārtošana spirālē (izskatās kā izstiepts avots). Helix spoles stiprina ūdeņraža saites, kas rodas starp karboksilgrupām un aminogrupām. Gandrīz visas CO un NH grupas piedalās ūdeņraža saišu veidošanā.

3. Terciārā struktūra - polipeptīdu ķēžu locīšana globulēs, kas rodas ķīmisko saišu (ūdeņraža, jonu, disulfīda) parādīšanā un hidrofobu mijiedarbību veidošanā starp aminoskābju atlikumiem.

4. Kvaternāro struktūru raksturo sarežģīti proteīni, kuru molekulas veido divi vai vairāki globuli.

Proteīna molekulas dabiskās struktūras zudumu sauc par denaturāciju. Tas var notikt, ja tas ir pakļauts temperatūrai, ķimikālijām, siltumam un starojumam.

Ja denaturācijas laikā primārās struktūras netiek traucētas, tad, atjaunojot normālos apstākļus, proteīns spēj atjaunot savu struktūru. Šo procesu sauc par renaturāciju (sk. 6. att.). Līdz ar to visas proteīna strukturālās īpašības nosaka primārā struktūra.

Att. 6. Denaturācija un atjaunošana

Sirpjveida šūnu anēmija

Sirpjveida šūnu anēmija ir iedzimta slimība, kurā skābekļa pārnesē iesaistītās sarkanās asins šūnas neizskatās kā disks, bet ir sirpjveida forma (sk. 7. attēlu). Tiešās pārmaiņu cēlonis ir neliela hemoglobīna (galvenā eritrocītu sastāvdaļa) ķīmiskās struktūras izmaiņas.

Att. 7. Normālas un sirpjveida šūnas izskats

Simptomi: darba spējas zudums, pastāvīga aizdusa, ātra sirdsdarbība, samazināta imunitāte.

Viena no sirpjveida šūnu anēmijas pazīmēm ir ādas dzeltenība.

Secinājums

Ir dažādas slimības formas. Cilvēka visnopietnākajā formā notiek attīstības aizkavēšanās, šādi cilvēki nedzīvo pusaudža vecumā.

Atsauces

  1. Kamensky A.A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. Vispārējā Bioloģija 2005. gada 10.-11.
  2. Bioloģija 10. pakāpe Vispārējā bioloģija. Pamata līmenis / P.V. Izhevskiy, O.A. Kornilov, T.E. Loshchilina et al., 2. red., Pārskatīts. - Ventana-Graf, 2010. - 224 lpp.
  3. Belyaev D.K. Bioloģija 10-11 klase. Vispārējā bioloģija. Pamata līmenis. - 11. izdevums, Stereotype. - M.: Izglītība, 2012. - 304 lpp.
  4. Agafonova IB, Zakharova E.T., Sivoglazov V.I. Bioloģija 10-11 klase. Vispārējā bioloģija. Pamata līmenis. - 6. izdevums, Ext. - Drofa, 2010. - 384 s.

Papildu ieteicamās saites uz interneta resursiem

Mājas darbi

  1. 1. – 6. Jautājums 11. punkta beigās (46. lpp.) - Kamensky A. A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. "Vispārējā bioloģija", 10.-11. Pakāpe (Avots)
  2. Kādas funkcionālās grupas ir aminoskābju daļa?

Ja jūs atradīsiet kļūdu vai mirušu saiti, lūdzu, informējiet mūs - sniedziet savu ieguldījumu projekta attīstībā.

http://interneturok.ru/lesson/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/aminokisloty-belki-stroenie-belkov-urovni-organizatsii-belkovoy-molekuly

Olbaltumvielu sastāvs un struktūra

Šūnu aktivitātes centrā ir bioķīmiskie procesi, kas notiek molekulārā līmenī un kalpo kā priekšmets bioķīmijas pētīšanai. Attiecīgi iedzimtības un mainīguma parādības ir saistītas arī ar organisko vielu molekulām un galvenokārt ar nukleīnskābēm un proteīniem.

Olbaltumvielas ir lielas molekulas, kas sastāv no simtiem un tūkstošiem elementāru vienību - aminoskābju. Šādas vielas, kas sastāv no atkārtotām elementārām vienībām - monomēriem, sauc par polimēriem. Līdz ar to proteīnus var saukt par polimēriem, kuru monomēri ir aminoskābes.

Kopumā dzīvajā šūnā ir zināmas 20 sugas aminoskābes. Nosaukums aminoskābes, kas saņemtas, pateicoties aminoskābju NHy saturam, kas satur pamata īpašības, un karboksilgrupu COOH, kurai ir skābes īpašības. Visām aminoskābēm ir tāda pati NH2-CH-COOH grupa un atšķiras viena no otras ar ķīmisku grupu, ko sauc par R radikāli. Aminoskābju iekļaušana polimēra ķēdē notiek, veidojot peptīdu saiti (CO-NH) starp vienas aminoskābes karboksilgrupu un citas aminoskābes aminoskābju. Tas atbrīvo ūdens molekulu. Ja iegūtā polimēra ķēde ir īsa, to sauc par oligopeptīdu, ja tas ir garš, to sauc par polipeptīdu ķēdi.

Apsverot proteīnu struktūru, tiek izolētas primārās, sekundārās un terciārās struktūras.

Primāro struktūru nosaka aminoskābju maiņas secība ķēdē. Pat vienas aminoskābes izkārtojuma maiņa noved pie pilnīgi jaunas olbaltumvielu molekulas veidošanās. Olbaltumvielu molekulu skaits, ko veido 20 dažādu aminoskābju kombinācija, sasniedz astronomisko figūru.

Ja lielas olbaltumvielu molekulas (makromolekulas) atradās šūnā paplašinātā stāvoklī, tās aizņemtu pārāk daudz vietas, kas kavētu šūnas dzīvi. Šajā sakarā olbaltumvielu molekulas ir savītas, saliektas, velmētas dažādās konfigurācijās. Tādējādi, pamatojoties uz primāro struktūru, rodas sekundārā struktūra - proteīnu ķēde tiek ievietota spirālē, kas sastāv no viendabīgiem apgriezieniem. Kaimiņu spoles ir savstarpēji savienotas ar vājām ūdeņraža saitēm, kas, atkārtojot vairākas reizes, padara olbaltumvielu molekulas stabilas ar šo struktūru.

Spirālveida sekundārā struktūra iekļaujas bumbiņā, veidojot terciāru struktūru. Spoles forma katram proteīna veidam ir stingri specifiska un pilnībā atkarīga no primārās struktūras, t.i., uz aminoskābju secību ķēdē. Terciārā struktūra tiek uzturēta daudzu vāju elektrostatisko saišu dēļ: pozitīvi un negatīvi uzlādētas aminoskābju grupas piesaista un pat attālās olbaltumvielu ķēdes daļas cieši kopā. Citu olbaltumvielu molekulas sadaļu, kas satur, piemēram, hidrofobas (ūdeni atgrūdošas) grupas, sanāk kopā.

Daži proteīni, piemēram, hemoglobīns, sastāv no vairākām ķēdēm, kas atšķiras pēc to primārās struktūras. Apvienojot tos, tie rada kompleksu proteīnu, kam ir ne tikai terciārā, bet arī kvaternārā struktūra (2. attēls).

Šādu modeli novēro proteīnu molekulu struktūrās: jo augstāks ir strukturālais līmenis, jo vājākas ir to ķīmiskās saites. Saites, kas veido kvaternāru, terciāro, sekundāro struktūru, ir ļoti jutīgas pret vides, temperatūras, starojuma uc fizikāli ķīmiskajiem apstākļiem. To ietekmē olbaltumvielu molekulu struktūras tiek iznīcinātas pirms primārās - sākotnējās struktūras. Šādu proteīnu molekulu dabiskās struktūras pārkāpumu sauc par denaturāciju. Noņemot denaturējošu aģentu, daudzi proteīni spontāni atjauno sākotnējo struktūru. Ja dabīgais proteīns ir pakļauts temperatūrai vai citu faktoru intensīvai iedarbībai, tad tas ir neatgriezeniski denaturēts. Tas ir fakts, ka šūnu olbaltumvielas ir neatgriezeniski denaturētas, tāpēc nav iespējams dzīvot ļoti augstas temperatūras apstākļos.

Olbaltumvielu primārā struktūra.

Olbaltumvielu sekundārā struktūra.

Olbaltumvielu terciārā struktūra.

Kvaternārā proteīna struktūra.

Olbaltumvielu bioloģiskā nozīme šūnā

Olbaltumvielas, ko sauc arī par olbaltumvielām (Grieķijas Protos - pirmkārt, dzīvnieku un augu šūnās, pilda daudzveidīgas un ļoti svarīgas funkcijas, kas ietver sekojošo.

Katalītisks. Dabīgie katalizatori - fermenti ir pilnīgi vai gandrīz pilnīgi proteīni. Pateicoties fermentiem, ķīmiskie procesi dzīvos audos tiek paātrināti simtiem tūkstošu vai miljonu reižu. Viņu rīcībā visi procesi notiek uzreiz „vieglos” apstākļos: normālā ķermeņa temperatūrā, neitrālā vidē dzīviem audiem. Fermentu ātrums, precizitāte un selektivitāte nav salīdzināma ar kādu no mākslīgajiem katalizatoriem. Piemēram, viena fermenta molekula vienā minūtē veic 5 miljonu ūdeņraža peroksīda molekulu sadalīšanās reakciju (Н202). Fermentus raksturo selektivitāte. Tādējādi tauki tiek sadalīti pēc īpaša fermenta, kas neietekmē proteīnus un polisaharīdus (cieti, glikogēnu). Savukārt enzīms, kas sabojā tikai cieti vai glikogēnu, neietekmē taukus.

Jebkuras šūnā esošās vielas sadalīšanas vai sintēzes process parasti tiek sadalīts vairākās ķīmiskās operācijās. Katru darbību veic atsevišķs enzīms. Šādu enzīmu grupa ir bioķīmiskais konveijers.

Tiek uzskatīts, ka proteīnu katalītiskā funkcija ir atkarīga no to terciārās struktūras, un tās iznīcināšana izzūd fermenta katalītiskā aktivitāte.

Aizsargājošs. Daži olbaltumvielu veidi aizsargā šūnu un visu organismu no patogēnu un svešķermeņu uzņemšanas tajos. Šādus proteīnus sauc par antivielām. Antivielas saistās ar baktēriju un vīrusu proteīniem, kas ir sveši ķermenim un kas kavē to vairošanos. Katram svešam proteīnam organisms ražo īpašas antivielas - antivielas. Šādu rezistences pret patogēniem mehānismu sauc par imunitāti.

Lai novērstu slimību, cilvēkiem un dzīvniekiem (vakcīnām), kas neizraisa slimību, tiek ieviesti vājināti vai nogalināti patogēni, bet īpašas ķermeņa šūnas rada antivielas pret šiem patogēniem. Ja pēc kāda laika patogēni vīrusi un baktērijas iekļūst šādā organismā, tie saskaras ar cietu antivielu aizsargbarjeru.

Hormonāls. Daudzi hormoni ir arī proteīni. Līdztekus nervu sistēmai, izmantojot ķīmisko reakciju sistēmu, hormoni kontrolē dažādu orgānu (un visa ķermeņa) darbu.

Atstarojošs. Olbaltumvielu šūnas saņem signālus no ārpuses. Tajā pašā laikā dažādie vides faktori (temperatūra, ķīmiskā, mehāniskā uc) izraisa izmaiņas proteīnu struktūrā - atgriezeniskā denaturācija, kas savukārt veicina ķīmisko reakciju rašanos, kas nodrošina šūnas reakciju uz ārējo stimulāciju. Šī proteīnu spēja pamatojas uz nervu sistēmas, smadzeņu, darbu.

Motors. Visu veidu šūnu un organismu kustības: zilbju mirgošana vienšūņiem, muskuļu sašaurināšanās augstākos dzīvniekos un citi mehāniskie procesi tiek ražoti ar īpašu proteīna veidu.

Enerģija. Olbaltumvielas var kalpot par enerģijas avotu šūnai. Ar ogļhidrātu vai tauku trūkumu aminoskābju molekulas tiek oksidētas. Tajā pašā laikā atbrīvotā enerģija tiek izmantota, lai atbalstītu ķermeņa būtiskos procesus.

Transports. Hemoglobīna asins proteīns spēj saistīt skābekli gaisā un transportēt to visā ķermenī. Šī galvenā funkcija ir raksturīga arī dažiem citiem proteīniem.

Plastmasas. Olbaltumvielas ir šūnu (to membrānu) un organismu (to asinsvadu, nervu, gremošanas trakta uc) galvenais būvmateriāls. Tajā pašā laikā olbaltumvielām piemīt individuāla specifika, t.i., atsevišķiem ķermeņiem piemīt tikai tam raksturīgi proteīni.

Tādējādi proteīni ir svarīgākā šūnas sastāvdaļa, bez kuras dzīvības īpašību izpausme nav iespējama. Tomēr dzīvo, reproduktīvās parādības, kā redzēsim vēlāk, parādība ir saistīta ar nukleīnskābju molekulārajām struktūrām. Šis atklājums ir pēdējo bioloģijas sasniegumu rezultāts. Tagad ir zināms, ka dzīvai šūnai noteikti ir divu veidu polimēri - olbaltumvielas un nukleīnskābes. Viņu mijiedarbība ietver dzīves fenomena dziļākos aspektus.

http://biofile.ru/bio/2189.html

Olbaltumvielas, to struktūra un funkcija

Kur mēs sastopam dzīvi
mēs uzskatām, ka tas ir saistīts
ar jebkuru olbaltumvielu ķermeni.

F. Engels

Mērķi Paplašināt zināšanas par proteīniem kā dabīgiem polimēriem, to funkciju dažādību saistībā ar struktūru un īpašībām; izmantot eksperimentus ar olbaltumvielām starpdisciplināru savienojumu īstenošanai un studentu interešu attīstībai.

Studiju plāns

  • Olbaltumvielu loma organismā.
  • Olbaltumvielu sastāvs, struktūra, īpašības.
  • Olbaltumvielu funkcijas.
  • Olbaltumvielu sintēze.
  • Olbaltumvielu transformācija organismā.

LESSON

Olbaltumvielu loma organismā

Bioloģijas skolotājs. No organiskajām vielām dzīvajā šūnā proteīniem ir svarīga loma. Tie veido aptuveni 50% no šūnu masas. Pateicoties proteīniem, organisms ir ieguvis spēju pārvietoties, vairoties, augt, absorbēt pārtiku, reaģēt uz ārējām ietekmēm utt.
"Dzīve ir veids, kā pastāv olbaltumvielu ķermeņi, kuru būtisks punkts ir pastāvīga vielu apmaiņa ar ārējo dabu, un, pārtraucot šo vielmaiņu, dzīve arī beidzas, kas noved pie olbaltumvielu sadalīšanās," rakstīja Engels.

Olbaltumvielu sastāvs, struktūra, īpašības

Ķīmijas skolotājs. Olbaltumvielas ir kompleksas, augstas molekulmasas, dabiski savienojumi, kas veidoti no α-aminoskābēm. Olbaltumvielu sastāvā ietilpst 20 dažādas aminoskābes, līdz ar to ir daudz dažādu olbaltumvielu ar dažādām aminoskābju kombinācijām. No 33 alfabēta burtiem mēs varam izdarīt bezgalīgu vārdu skaitu, tātad no 20 aminoskābēm - neierobežotu skaitu proteīnu. Cilvēkiem ir līdz 100 000 olbaltumvielu.
Olbaltumvielas ir sadalītas proteīnos (vienkāršos proteīnos) un proteīnos (kompleksos proteīnos).
Aminoskābju atlikumu skaits molekulās ir atšķirīgs: insulīns - 51, mioglobīns - 140. Tādējādi Mr olbaltumvielas no 10 000 līdz vairākiem miljoniem.
Vēsturiskais fons. Pirmā hipotēze par proteīna molekulas struktūru tika piedāvāta 1870. gados. Tā bija ureīda proteīnu struktūras teorija. 1903. gadā vācu zinātnieks E.G. Fisher ierosināja peptīdu teoriju, kas kļuva par atslēgu proteīna struktūras noslēpumam. Fisher teica, ka olbaltumvielas ir aminoskābju atlikumu polimēri, kas saistīti ar NH-CO peptīdu saiti. Domu, ka olbaltumvielas ir polimēru veidojumi, jau 1888. gadā izteica krievu zinātnieks A.Ya Danilevsky. Šī teorija tika apstiprināta turpmākajos darbos. Saskaņā ar polipeptīdu teoriju proteīniem ir noteikta struktūra.
(Filmas "Proteīna primārā, sekundārā, terciārā struktūra" demonstrēšana.)
Daudzi proteīni sastāv no vairākām polipeptīdu daļiņām, kas ir salocītas vienā vienībā. Tātad, hemoglobīna molekula (C738H1166S2Fe4O208) sastāv no četrām apakšvienībām. Ņemiet vērā, ka Mr olu proteīns = 36 000, Mr muskuļu proteīns = 1,500,000.

Olbaltumvielu primārā struktūra ir mainīgu aminoskābju atlikumu secība (visas saites ir kovalentas, spēcīgas) (1. attēls).

http://him.1september.ru/2003/46/22.htm
Up